효소반응 예제

By Dave Sanasack, on Aug, 02 2019

효소는 다른 분자에 의해 활성화되거나 억제될 수 있습니다. 예를 들어, 대사 경로의 최종 생성물은 종종 경로의 첫 번째 효소 중 하나 (일반적으로 첫 번째 돌이킬 수없는 단계, 커밋 된 단계라고 함)에 대한 억제제이므로 경로에 의해 만들어진 최종 생성물의 양을 조절합니다. 이러한 규제 메커니즘은 생산된 최종 제품의 양이 자체 농도에 의해 조절되므로 부정적인 피드백 메커니즘이라고 합니다. [85]:141-48 음성 피드백 메커니즘은 세포의 요구에 따라 중간 대사 산물의 합성 속도를 효과적으로 조정할 수 있습니다. 이는 재료및 에너지 경제의 효과적인 할당에 도움이 되며, 최종 제품의 과잉 제조를 방지합니다. 다른 항상성 장치와 마찬가지로 효소 작용의 제어는 살아있는 유기체에서 안정적인 내부 환경을 유지하는 데 도움이됩니다. [85]:141 효소의 생화학적 정체성은 1900년대 초에 아직 알려지지 않았다. 많은 과학자들은 효소 활동이 단백질과 관련이 있다는 것을 관찰했지만, 다른 사람들은 (노벨상 수상자 인 리처드 윌스테터와 같은) 단백질은 진정한 효소에 대한 단순한 운반체일 뿐이며, 그 당 단백질은 촉매작용을 할 수 없다고 주장했습니다. [16] 1926년, 제임스 비 섬너는 효소 우라제가 순수한 단백질이고 결정화되었다는 것을 보여주었다. 그는 1937년에 카랄라아제 효소를 위해 마찬가지로 했습니다. 순수 단백질이 효소가 될 수 있다는 결론은 소화 효소 펩신 (1930), 트립신 및 키모트립신에 종사한 존 하워드 노스롭과 웬델 메레디스 스탠리에 의해 결정적으로 입증되었습니다. 이 세 과학자는 화학에서 1946 년 노벨상을 수상했다.

[17] 효소는 일반적으로 구형 단백질, 단독으로 또는 더 큰 복합체에서 작용. 아미노산의 순서는 차례로 효소의 촉매 활동을 결정하는 구조를 지정합니다. [22] 구조가 기능을 결정하지만, 새로운 효소 활동은 아직 구조만으로는 예측할 수 없다. [23] 효소 구조는 가열되거나 화학 변성물질에 노출될 때 전개(denature)되고 이러한 구조의 붕괴는 전형적으로 활성의 손실을 야기한다. [24] 효소 변성은 일반적으로 종의 정상 수준 이상의 온도에 연결됩니다. 그 결과, 온천과 같은 화산 환경에 서식하는 박테리아의 효소는 고온에서 기능할 수 있는 능력으로 산업 사용자들이 소중히 여기고 있어 효소 촉매 반응이 매우 높은 속도로 작동할 수 있습니다. 각 시점에서 효소 반응의 형광에서만 기판의 형광을 빼고 각 반응 온도에 대한 RFU 대 시간 의존 플롯을 수행합니다. 지수 또는 다항식 맞춤을 사용하고 곡선의 경사를 추정하여 각 곡선에 대한 vo를 결정합니다. 도 15에서 입증된 바와 같이, psTatA의 AarA 매개 절단에 대한 최적 온도는 37°C이고, 낮은 온도는 감소된 초기 속도를 준다.

더 높은 온도는 이 효소에 대한 생리적 범위를 벗어났기 때문에 활성 분석 조건의 최적화를 위해 시험되지 않았다. 효소 오작동이 질병을 일으키는 원인이 될 수 있는 또 다른 쪽은 DNA 복구 효소를 위해 코딩하는 유전자에 있는 생식선 돌연변이에서 옵니다. 이 효소에 있는 결점은 세포가 그들의 게놈에 있는 돌연변이를 복구할 수 있기 때문에 암을 일으키는 원인이 됩니다. 이것은 돌연변이의 느린 축적을 일으키는 원인이 되고 암의 발달귀착됩니다. 이러한 유전성 암 증후군의 예로는 자외선에 대한 최소한의 노출에 대응하여 피부암의 발병을 유발하는 xeroderma pigmentosum이 있습니다. [103] [104] CO2/중탄산염(29)의 형성을 시험하기 위해, NosL 효소 반응은 2 mMM 의 존재 속에서 0.1 단위의 인산피루베아제 카르복실라제(PEPC, Sigma Aldrich)로 처리하여 현재 존재하는 임의의 염당염을 변환하였다. 옥사이자테이트 (32, 도과)